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Maltase-Glucoamylase

MGAM
[[Datei:|250x200px|MGAM]]
nach PDB  Extern 2QLY
Andere Namen
  • Maltase-Glucoamylase
  • MGA
  • Brush Border Hydrolase
  • Alpha-Glucosidase
  • MGAML
Vorhandene Strukturdaten: Extern 2QLY, Extern 2QMJ, Extern 3CTT, Extern 3L4T, Extern 3L4U, Extern 3L4V
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 1857 Aminosäuren, 209852 Da
Sekundär- bis Quartärstruktur Monomer; single pass Typ 2 Membranprotein
Bezeichner
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie Extern 3.2.1.20,  Glykosidase
Substrat endständige 1,4-verbundene α-D-Glucosereste
Produkte α-D-Glucose
Vorkommen
Homologie-Familie Extern Hovergen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez Extern 8972 Extern 232714
UniProt Extern O43451
PubMed-Suche Extern 8972 Extern 232714

Maltase-Glucoamylase (auch: α-Glucosidase, Gen: MGAM) ist das Enzym, das die Abspaltung von α-Glucose von Glucoseketten bewirkt. Damit ist es für die Wirbeltiere unentbehrlich bei der Verdauung von linearkettigen Kohlenhydraten. Insbesondere der Abbau von Disacchariden ist mit MGAM schneller als mit der Sucrase-Isomaltase. Beim Menschen wird das Enzym auf den Microvilli des Dünndarm, in Granulozyten und den Nieren gebildet.[1][2]

Die Maltase-Glucoamylase ist nicht zu verwechseln mit der lysosomalen α-Glucosidase (auch Saure Maltase genannt).

Maltase-Glucoamylase und Sucrase-Isomaltase ergänzen sich in der Verdauungsarbeit. MGAM ist evolutionsbiologisch durch Kopie aus der SI hervorgegangen, die selbst als Doppelenzym bereits aus der Kopie eines kleineren Enzyms entstanden ist. Andererseits hat die MGAM der Maus bereits etwa 3900 Aminosäuren, eine weitere Verdopplung hat also bereits stattgefunden.[3]

α-Glucosidase-Hemmer werden als Antidiabetika zur Behandlung von Diabetes mellitus Typ 2 eingesetzt. α-Glucosidase-Hemmer sind z. B. Acarbose und Miglitol.

Einzelnachweise

  1. ↑ UniProt Extern O43451
  2. ↑ Extern HomoloGene zu Maltase-Glucoamylase
  3. ↑ Nichols BL, Avery S, Sen P, Swallow DM, Hahn D, Sterchi E: The maltase-glucoamylase gene: common ancestry to sucrase-isomaltase with complementary starch digestion activities. In: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100. Jahrgang, Nr. 3, Februar 2003, S. 1432–7, doi: Extern 10.1073/pnas.0237170100, Extern PMID 12547908, Extern PMC 298790 (freier Volltext).
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Basierend auf einem Artikel in: Extern Wikipedia.de
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Datum der letzten Änderung: Jena, den: 30.03. 2026