Desoxyribonuklease

Desoxyribonuklease
Arzneistoffangaben
ATC-Code	B06AA10 R05CB13 (Dornase alpha)
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	Nuklease
Substrat	DNA

Eine Desoxyribonuklease sind Enzyme, welche die Hydrolyse von Desoxyribonukleinsäure-Molekülketten (DNA) in kürzere Molekülketten oder die Einzelbausteine katalysieren. Desoxyribonukleasen sind daher Nukleasen.

Synonyme/Bedeutungen

Synonyme: DNase /ˌdeːɛnˈˀaːzə/, veraltet DNAse Eintrag: UniProt
Im erweiterten Sinne sind alle nukleolytischen Enzyme (d. h. alle Nukleasen), die DNA zerkleinern, DNasen.
Im engeren Sinne sind mit DNasen die Nukleasen gemeint, die die Bezeichnung „DNase“ im Namen tragen.

DNasen im engeren Sinne

DNase I (neutrale DNase)

DNASE1 Eintrag: UniProt

Lokalisation: Pankreas und Leber, Thrombozyten und Blutplasma, intrazellulär wahrscheinlich vor allem in Nukleus und Mitochondrien
Funktion: Enzymatische Spaltung zwischen der 5'-Phosphatgruppe und der 3'-Hydroxygruppe zweier Nukleotide: Bildung von Nukleosid-5'-Phosphaten
Anmerkung: Der DNase I wird eine Rolle bei der Fragmentierung von zelleigener DNA im Rahmen der Apoptose zugeschrieben.
Anmerkung: DNase I bindet das Zytoskelett-Protein Aktin mit sehr hoher Affinität. Die Funktion dieser Interaktion ist umstritten; aber da aktingebundene DNase I enzymatisch inaktiv ist, könnte der DNase I-Aktinkomplex die Lagerungsform der DNase I in der Zelle sein, die keinen Schaden am Erbgut anrichten kann.

DNase II (saure DNase)

DNASE2 Eintrag: UniProt

Lokalisation: Pankreas, Körperflüssigkeiten (Blutplasma, Harn, Muttermilch etc.), intrazellulär vor allem in Lysosomen und Nukleus
Funktion: Enzymatische Spaltung zwischen der 5'-Phosphatgruppe und der 3'-Hydroxygruppe eines Nukleotids: Bildung von Nukleosid-3'-Phosphaten

Verwendung als Arzneistoff

Rekombinante humane DNase I (Abk. rhDNase I, Freiname Dornase alpha, ATC-Code R05BC013) wird unter dem Handelsnamen Pulmozyme^® als inhalativer Arzneistoff zur Auflösung der im Schleim von Mukoviszidose-Patienten vorhandenen DNA-Filamente verwendet. Dadurch wird die Spinnbarkeit des Schleims herabgesetzt und die mukoziliäre Clearance verbessert.

Literatur

Jochen Graw: Genetik. 4., vollst. überarb. Auflage. Springer, Berlin, Heidelberg, New York 2006, ISBN 3-540-24096-9.
Monika Jansohn, Achim Aigner, Sophie Rothhämel (Hrsg.): Gentechnische Methoden: eine Sammlung von Arbeitsanleitungen für das molekularbiologische Labor. 5. Auflage. Spektrum, Heidelberg 2012, ISBN 978-3-8274-2429-7.

Basierend auf einem Artikel in:

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